Механизм мышечного сокращения и расслабления. Биохимия мышц, мышечного сокращения и расслабления Состояние миофибриллы: а) покой; б) сокращение
1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Ф н, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Ф н.
2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са 2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са 2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 90 0 .
3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Ф н из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 90 0 до 45 0 . В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.
4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.
5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.
Н 2 О
актин
АТФ-миозин
актин-миозин-АТФ миозин-АДФ-Ф н
АТФ актин
актин-миозин актин-миозин-АДФ-Ф н
АДФ, Ф н
Рис. 33.1. Цикл мышечного сокращения
Движущая сила мышечного сокращения – энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ.
Роль ионов кальция в регуляции мышечного сокращения
Ключевая роль в регуляции мышечного сокращения принадлежит ионам кальция (Са 2+). Миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. В покоящейся мышце концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины при участии Са 2+ -зависимой АТФазы. В состоянии покоя эта система активного транспорта накапливает кальций в цистернах саркоплазматического ретикулума и трубочках Т-системы.
Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин, который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы и происходит передача сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума. Последние начинают освобождать находящийся в них кальций в саркоплазму. Концентрация Са 2+ увеличивается с 10 -7 до 10 -5 ммоль/л. Кальций связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Открываются закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Актин взаимодействует с миозином, что инициирует сокращение мышечного волокна.
После прекращения действия двигательного импульса кальций с помощью Са 2+ -зависимой АТФазы откачивается из цитоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Уход кальция из комплекса с Тн-С приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина. Миозиновая «головка» отсоединяется от актина. Мышца расслабляется.
Кальций является аллостерическим модулятором мышечного сокращения.
Новосибирский государственный педагогический университет
Реферат по предмету
«Биохимия»
«Биохимия мышечного сокращения»
Выполнил: студент 3 курса ЕГФ
отделения «Валеология», гр. 1А
Литвиченко Е.М.
Проверил: Сайкович Е.Г.
г. Новосибирск 2000 г.
Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным – это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.
Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин , а тонких – актин . Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.
Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей между миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %.
Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.
Строение миозиновых нитей.
Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет конформацию a-спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки» молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.
 |
молекулы актина
молекулы тропонина молекулы тропомиозина
Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз больше размера глобулярного актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует сразу с семью молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя третью продольную спирально закрученную цепочку.
Третий белок актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит Ca- связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам, тоже белковым структурам.
Механизм сокращения мышцы.
Сокращение мышц есть результат укорочения каждого саркомера, максимальное укорочение саркомера достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам миозиновых нитей.
В сокращении мышц у актиновых и миозиновых нитей свои роли: миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза АТФ, устройство для превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления с актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.
Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного волокна, который через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора трансформируется в потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы. Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и контактируют с цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной концентрации содержится Ca . Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca 2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума. Ионы Ca 2+ присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии ионов Ca 2+ на мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин. Как результат этих изменений – миозиновая головка присоединяется к ближайшему мономеру актина.
Головки миозина обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина к актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении и актиновую нить.
АДФ, высвобождаемые с множества головок проходят следующую трансформацию:
2 АДФ ® АТФ + АМФ
Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с его высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.
 |
 |
Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно, втягивая таким образом актиновую нить.
Источники энергии мышечного сокращения.
Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью, потребляет в сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем переход от состояния покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В связи с этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения скорости синтеза АТФ в очень широких пределах.
Как уже упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет процесс синтеза АТФ из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это происходит при помощи, имеющегося в мышцах высокоэнергетического вещества креатинфосфата , которое образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы :
C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2
N-CH 3 +АТФ- N-CH 3 + АДФ
Креатин Креатинфосфат
Эта реакция легко обратима и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое включение мышц в работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль такого энергетического обеспечения снижается, а на его замену приходят гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ.
Библиография:
Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983
Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980
А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985
ГЛАВА 3. ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ МЫШЦ
3.1. Механизм мышечного сокращения
Несмотря на полифункциональность мышечной системы, основной функцией мышц является осуществление двигательного акта, то есть сокращение и расслабление. Мышечное сокращение является сложным механохимическим процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии гидролитического расщепления АТФ в механическую. Рассмотрим структурную основу процесса сокращения поперечно-полосатых мышц позвоночных, поскольку этот процесс изучен наиболее полно. Как отмечалось, сократительная система поперечно-полосатой мышцы состоит из перекрывающихся белковых нитей, которые скользят относительно друг друга (см. рис. 9, А).
Согласно модели, предложенной Э.Хаксли и Р.Нидергерке, а также X.Хаксли и Дж.Хенсон, при сокращении миофибрилл одна система нитей проникает в другую, то есть нити начинают как бы скользить друг по другу, что и является причиной мышечного сокращения .
Сокращение происходит за счет энергии, освобождающейся при гидролизе АТФ. В поперечно-полосатой мышце сокращение зависит от концентрации ионов Са 2+ , которая, в свою очередь, регулируется саркоплазматическим ретикулумом – специализированной системой мембран, накапливающей Са 2+ в состоянии покоя и высвобожающей его при воздействии на мышечное волокно нервного импульса (см. рис. 11, А, Б) .
1) миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н 3 РО 4 (P i), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис. 10, а);
3) это взаимодействие обеспечивает высвобождение АДФ и Н 3 РО 4 из актин-миозинового комплекса. Актомиозиновая связь имеет наименьшую энергию при величине угла 45°, поэтому изменяется угол миозина с осью фибриллы с 90° на 45° (примерно) и происходит продвижение актина (на 10–15 нм) в направлении центра саркомера (см. рис. 10, в) («гребок» согласно модели весельной лодки на рис. 9 Б);
Рис. 9. Организация скелетных мышц позвоночных
и механизм сокращения мышечных волокон
4) новая молекула АТФ связывается с комплексом миозин-F-актин (см. рис. 10, г);
5) комплекс миозин – АТФ обладает низким сродством к актину, и поэтому происходит отделение миозиновой (АТФ) «головки» от F-актина. Последняя стадия и есть собственно расслабление, которое отчетливо зависит от связывания АТФ с актин-миозиновым комплексом (см. рис. 10, д). Затем цикл возобновляется .
Рис. 10. Биохимический цикл мышечного сокращения
Цикл повторяется до тех пор, пока имеется АТФ. Каждый «гребок» 500 миозиновых «головок» толстого филамента вызывает смещение на 10 нм. Во время сильных сокращений частота «гребков» составляет примерно 5 раз в секунду. При каждом цикле гидролиза АТФ «головки» миозина взаимодействуют с новыми молекулами актина, за счет чего и происходит взаимное скольжение миозиновых и актиновых филаментов, то есть сокращение мышечного волокна .
3.2. Регуляция сокращения и расслабления мышц
Сокращение любых мышц происходит по общему механизму, описанному ранее. Мышечные волокна разных органов могут обладать различными молекулярными механизмами регуляции сокращения и расслабления, однако всегда ключевая регуляторная роль принадлежит ионам Са 2+ . Установлено, что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться в его присутствии лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. Наибольшая сократительная активность наблюдается при концентрации ионов Са 2+ около 10 –6 –10 –5 М. При понижении концентрации до 10 –7 М или ниже мышечные волокна теряют способность к укорочению и развитию напряжения в присутствии АТФ .
По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибриллах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са 2+ -связывающего белка, получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур .
Связывание ионов Са 2+ разветвленной сетью трубочек и цистерн саркоплазматической сети не является простой адсорбцией. Это активный физиологический процесс, который осуществляется за счет энергии, освобождающейся при расщеплении АТФ Са 2+ -зависимой АТФазой саркоплазматической сети. При этом наблюдается весьма своеобразная картина: скорость выкачивания ионов Са 2+ из межфибриллярного пространства стимулируется этими же ионами. В целом такой механизм получил название «кальциевая помпа» по аналогии с хорошо известным в физиологии натриевым насосом (см. рис. 11, Б).
Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са 2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость актомиозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са 2+ в саркоплазму (см. рис. 11, А, Б) .
Как отмечалось, «чувствительность» актомиозиновой системы к ионам Са 2+ (то есть потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са 2+ до 10 –7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-актина) белка тропонина, связанного с тропомиозином. В тропонин-тропомиозиновом комплексе ионы Са 2+ связываются именно с тропонином (С-субъединица тропонина по свойствам близка кальмодули-
Рис. 11. Регуляция сокращения мышечных волокон
ну). Связывание ионов Са 2+ вызывает конформационные изменения в молекуле тропонина, которые, по-видимому, приводят к сдвигу всего тропонин-тропомиозинового стержня и деблокировке активных центров актина, способных взаимодействовать с миозином с образованием сократительного комплекса и активной Mg 2+ -АТФазы. Это инициирует цикл мышечного сокращения (см. рис. 11 В) .
В продвижении актиновых нитей вдоль миозиновых, по данным Э.Хаксли, важную роль играют временно замыкающиеся между нитями поперечные мостики, которые являются «головками» миозиновых молекул. Итак, чем большее число мостиков прикреплено в данный момент к актиновым нитям, тем больше сила мышечного сокращения .
Наконец, если возбуждение прекращается, содержание ионов Са 2+ в саркоплазме снижается (кальциевая помпа), как следствие, комплекс Са 2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется, то есть «головки» миозиновых нитей перестают прикрепляться к актиновым нитям. В присутствии АТФ мышца расслабляется и ее длина достигает исходной. Если прекращается поступление АТФ (аноксия, отравление дыхательными ядами или смерть), то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых (миозиновых) нитей присоединены при этом к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы .
ГЛАВА 4. БИОЭНЕРГЕТИКА МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
4.1. Общая характеристика систем и механизмов
энергообеспечения мышечной деятельности
Как показано в главе 3, непосредственным источником энергии при мышечной деятельности является АТФ. Освобождение энергии происходит при ферментативном гидролизе молекулы АТФ до АДФ и ортофосфата:
Ca 2+ -АТФаза
АТФ + Н 2 О АДФ + Н 3 РО 4 .
ΔQ = 7,3 ккал, или 30 кДж
Химическая энергия в процессе мышечного сокращения преобразуется в механическую работу мышц, а при расслаблении обеспечивает активный транспорт Са 2+ в саркоплазматический ретикулум. Большое количество АТФ расходуется в скелетных мышцах на работу Nа + -К + -АТФазы, которая поддерживает определенную концентрацию ионов Na + и К + в мышце, создающих электрохимический потенциал на сарколемме .
Таким образом, для обеспечения мышечной клеткой своего сократительного аппарата достаточным количеством энергии в форме АТФ необходим непрерывный ресинтез этого соединения.
Содержание АТФ в мышцах незначительное и составляет около 5 ммоль ∙ кг -1 сырой массы ткани (0,25–0,40 %). Оно поддерживается на относительно постоянном уровне, так как повышение концентрации АТФ в мышцах вызывает угнетение АТФазы миозина, что препятствует образованию спаек между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах и сокращению мышц, а снижение ее ниже 2 ммоль ∙ кг -1 сырой массы ткани приводит к нарушению работы Са 2+ -насоса в ретикулуме и процесса расслабления мышц. Запасы АТФ в мышечных волокнах могут обеспечить выполнение интенсивной работы только в течение очень короткого времени – 0,5–1,5 с, или 3–4 одиночных сокращения максимальной силы. Дальнейшая мышечная работа осуществляется благодаря быстрому восстановлению (ресинтезу) АТФ из продуктов ее распада и такого количества энергии, которое выделилось при распаде:
АДФ + Н 3 РО 4 + ΔQ → АТФ .
Реакция присоединения фосфата называется фосфорилированием, а реакция переноса его с одного вещества на другое – перефосфорилированием .
Рис. 12. Энергетический обмен в мышечной ткани
Энергетическими источниками для ресинтеза АТФ в скелетных мышцах и других тканях выступают богатые энергией фосфатсодержащие вещества, которые присутствуют в тканях (креатинфосфат, АДФ) или образуются в процессе катаболизма гликогена, жирных кислот и других энергетических субстратов (например, метаболиты дифосфоглицериновая и фосфопировиноградная кислоты), а также энергия протонного (Н +) градиента на мембране митохондрий, образующаяся в результате аэробного окисления различных веществ .
В зависимости от того, с помощью какого биохимического процесса поставляется энергия для образования молекул АТФ, выделяют четыре механизма, или пути ресинтеза АТФ в тканях (см. рис. 12). Каждый механизм имеет свои метаболические и биоэнергетические особенности. В энергообеспечении мышечной работы используются разные механизмы в зависимости от интенсивности и длительности выполняемого упражнения .
Ресинтез АТФ может осуществляться в реакциях, протекающих без участия кислорода (анаэробные механизмы) или с участием вдыхаемого кислорода (аэробный механизм) .
В обычных условиях ресинтез АТФ в тканях происходит преимущественно аэробно, а при напряженной мышечной деятельности, когда доставка кислорода к мышцам затруднена, в тканях усиливаются и анаэробные механизмы ресинтеза АТФ. В скелетных мышцах человека выявлены три вида анаэробных и один аэробный путь ресинтеза АТФ (см. рис. 13).
К анаэробным механизмам относятся:
1) креатинфосфокиназный (фосфогенный или алактатный) механизм, обеспечивающий ресинтез АТФ за счет перефосфорилирования между креатинфосфатом и АДФ;
2) гликолитический (лактатный) механизм, обеспечивающий ресинтез АТФ в процессе ферментативного анаэробного расщепления гликогена мышц или глюкозы крови, заканчивающегося образованием молочной кислоты, поэтому и называется лактатным;
3) миокиназный механизм, осуществляющий ресинтез АТФ за счет реакции перефосфорилирования между двумя молекулами АДФ с участием фермента миокиназы (аденилаткиназы).
Рис. 13. Механизмы ресинтеза АТФ в мышцах
(в рамках представлены энергетические субстраты
и выделены названия механизмов)
Аэробный механизм ресинтеза АТФ включает в основном реакции окислительного фосфорилирования, протекаемые в митохондриях. Энергетическими субстратами аэробного окисления служат глюкоза, жирные кислоты, частично аминокислоты, а также промежуточные метаболиты гликолиза – молочная кислота, окисления жирных кислот – кетоновые тела .
Каждый механизм имеет разные энергетические возможности, которые характеризуются по следующим критериям оценки механизмов энергообразования: максимальная мощность, скорость развертывания, метаболическая емкость и эффективность. Максимальная мощность – это наибольшая скорость образования АТФ в данном метаболическом процессе. Она лимитирует предельную интенсивность работы, выполняемой за счет данного механизма. Скорость развертывания оценивается временем достижения максимальной мощности данного пути ресинтеза АТФ от начала работы. Метаболическая емкость отображает общее количество АТФ, которое может быть получено в данном механизме ресинтеза за счет величины запасов энергетических субстратов; емкость лимитирует объем выполняемой работы. Метаболическая эффективность – это та часть энергии, которая накапливается в макроэргических связях АТФ; она определяет экономичность выполняемой работы и оценивается общим значением коэффициента полезного действия (КПД), представляющего отношение всей полезно затраченной энергии к ее общему количеству, выделенному в данном метаболическом процессе .
Общий КПД при преобразовании энергии метаболических процессов в механическую работу (E м) зависит от двух показателей: а) эффективности преобразования выделяемой в ходе метаболических превращений энергии в энергию ресинтезируемых макроэнергических фосфорных соединений (ATФ), то есть эффективности фосфорилирования (E ф); б) эффективности преобразования АТФ в механическую работу, то есть эффективности хемомеханического сопряжения (Е е):
E м = (E ф / Е е) × 100.
Эффективность хемомеханического сопряжения в процентах аэробного и анаэробного метаболизма примерно одинакова и составляет 50 %, в то время как эффективность фосфорилирования наивысшая в алактатном анаэробном процессе – около 80 % и наименьшая – в анаэробном гликолизе – в среднем 44 %, в аэробном процессе она составляет примерно 60 % .
Сравнительная характеристика креатинфосфокиназного, гликолитического и аэробного механизмов энергообеспечения мышечной деятельности по оценочным критериям представлена в таблице 3.
Из таблицы 3 видно, что креатинфосфокиназный и гликолитический механизмы имеют большую максимальную мощность и эффективность образования АТФ, но короткое время удержания максимальной мощности и небольшую емкость из-за малых запасов энергетических субстратов. Аэробный механизм имеет почти в три раза меньшую максимальную мощность по сравнению с креатинфосфокиназным, но поддерживает ее в течение длительного времени, а также практически неисчерпаемую емкость благодаря большим запасам энергетических субстратов в виде углеводов, жиров и частично белков. Так, за счет запасов жиров организм может непрерывно работать в течение 7–10 дней, в то время как запасы энергетических субстратов анаэробных механизмов энергообразования менее значительные .
Учебное Документ
... УДК (470)(082) ББК ... издательская благотворительность М. П. Беляева. Отдельным сторонам издательской ... печатаются ... совета , на котором было принято решение продолжить деятельность в эмиграции. Не предаваясь иллюзиям по ... качестве учебного пособия . Его...
Большую роль в этом процессе играют ионы кальция и саркоплазматические белки - кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию. Мембраны саркоплазматического ретикулума окружают мышечные нити. Эти белки расположены в цистернах СПР на внутренней мембране, где связывают ионы Са 2+ . Кальсеквестрин - кислый гликопротеин (ММ 45 000 Да), способен присоединять 45 ионов Са 2+ , белок с высоким сродством к кальцию (ММ 55 000 Да) связывает 25 ионов Са 2+ . Перенос Са 2+ из цистерн происходит по градиенту концентрации простой диффузией; перенос Са 2+ из цитоплазмы в цистерны - против градиента при участии Са 2+ -зависимой АТФазы и АТФ. В состоянии покоя система активного транспорта накапливает кальций в цистернах. Сокращение мышцы начинается с прихода потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин , который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы. В области Z-линий происходит передача сигнала от поперечных трубочек на цистерны саркоплазматического ретикулума.
Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина - субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином; изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс АДФ+Ф н +миозин, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Ф н из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Ф н вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М+АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ+Ф н +миозин, и все повторяется. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Ф н отщепляются от миозина медленно.
После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ с помощью Са 2+ -зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется.
Для здоровья мышечной ткани важны процессы нервно-мышечной передачи. 1)
При миастении в крови находят антитела против собственных рецепторов ацетилхолина, что проявляется мышечной слабостью.
2).
Ряд лекарственных препаратов (атропин, сукцинилхолин, яд кураре) ингибируют рецепторные белки, ч
ем блокируют нервно-мышечное проведение.
3).
Лекарственные препараты (неостигмин, эзерин) ингибируют ацетилхолин-эстеразу
, тем самым, усиливая действие ацетилхолина.
4).
Более мощными ингибиторами фермента являются органические фторфосфаты. Они образуют прочную связь с ацетилхолинэстеразой и вызывают смерть от остановки дыхания. Это нервно-паралитические яды - табун, зарин.
